Solujen muoto ja liikkumiskyky riippuvat proteiinien vuorovaikutuksesta solukalvon lipidien kanssa

Soluissa proteiinit purkavat ja kokoavat aktiinisäikeitä, tarraavat kiinni solukalvoon ja tunnustelevat siinä olevia lipidejä. Järjestelmän virheillä on osuutensa esimerkiksi syövän leviämisessä.

Kun solujen sisällä olevat, aktiini-nimisestä proteiinista koostuvat säikeet pitenevät, ne puskevat solua ympäröivää kalvoa eteenpäin. Syntyvät ulokkeet auttavat eläinsoluja liikkumaan tai ne muodostavat solujen pinnoille erikoistuneita rakenteita. Tämä tarkasti säädellyn järjestelmän virheet liittyvät esimerkiksi syövän leviämiseen.

Aktiinisäikeiden pitenemistä ja purkamista säätelevät monet eri proteiinit, joista useat ovat myös kosketuksissa suoraan solukalvon kanssa. Helsingin yliopiston tutkijat ovat kuitenkin huomanneet, että kullakin proteiinityypillä on omanlaisensa ote solukalvoon.

– Säätelyproteiinit voivat olla kosketuksissa samaan aikaan usean solukalvon lipidimolekyylin kanssa. Proteiinista riippuen kontakti voi vaihdella kevyestä hipaisusta todella vankkaan tarrautumiseen, sanoo tutkijatohtori Yosuke Senju Pekka Lappalaisen tutkimusryhmästä Helsingin yliopiston Biotekniikan instituutista.

Tutkijatohtori Maria Kalimeri Ilpo Vattulaisen tutkimusryhmästä fysiikan laitokselta pystyi myös mallintamaan tietokoneella aktiinisäikeitä säätelevien proteiinien sitoutumista solukalvolle atomitasolla. Näin paljastuivat yksityiskohtaiset erot mekanismeissa, joilla nämä proteiinit ovat vuorovaikutuksessa solukalvon lipidien kanssa.

– Yhdessä nämä tutkimukset paljastavat, että solukalvon ja solun liikkumista ohjaavien proteiinien välillä on hämmästyttävän tarkasti säädelty vuorovaikutus. Jokainen proteiini sitoutuu solukalvoon sille ominaisella otteella. Tämä on välttämätöntä solun virheettömän toiminnan kannalta, professori Pekka Lappalainen toteaa.

____________

Yosuke Senju, Maria Kalimeri, Essi V. Koskela, Pentti Somerharju, Hongxia Zhao, Ilpo Vattulainen and Pekka Lappalainen. Mechanistic principles underlying regulation of the actin cytoskeleton by phosphoinositides. PNAS vol. 114 no. 43, doi: 10.1073/pnas.1705032114